Как Вы уже знаете, человеческий организм состоит из белков, основным белком в соединительной ткани у животных является коллаген. Коллаген содержится везде: в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. Он придает форму и твердость тканям и органам. Существует более 20 различных типов коллагена. Тип коллагена зависит от его структуры. В некоторых тканях коллаген может быть в виде геля (в стекловидном теле глаза), а в других тканях он скручен в волокно (в сухожилиях).

Коллаген отличается от других белков своим уникальным составом аминокислот. Преобладают четыре аминокислоты: глицин, пролин, гидроксипролин и гидроксилизин. Структурная единица коллагена представляет собой тропоклаген, состоящий из 3 полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислот. Тропоклаген соединяется поперечными связями, образуя в тканях длинные волокна, называемые фибриллами.

Как образуется стандартная молекула коллагена?

  1. Молекула состоит из 3 полипептидных альфа-цепей. Каждая альфа-цепь представляет собой левовращающуюся спираль, на каждый оборот приходится  три аминокислоты. Три таких левовращающихся спиралей скручиваются в правовращающуюся суперспираль.
  2. Скручивание инициирует С терминальный полипептид.
  3. Проколлаген выделяется в межклеточное пространство.
  4. Ферменты расщепляют полипептиды в коллаген.

Образуется жесткая молекула в форме палочки. Важной особенностью первичной структуры коллагена является то, что каждая третья аминокислота альфа-цепи представляет собой глицин. Поэтому эта повторяющаяся последовательность может быть записана в формуле: (Gly — X — Y) n, где X и Y — любые аминокислоты. Как уже упоминалось, тройные спирали молекул коллагена образуют фибриллы. Фибриллы того же слоя соединяются концами. Прилегающие слои спирали не располагаются рядом друг с другом, а сдвинуты примерно на 1/4 их длины. Такое расположение в фибриллах важно для процесса минерализации.

 

В молекуле коллагена водородные связи в самой спирали не создаются. Тройную спираль (суперспираль) стабилизируют водородные связи между отдельными спиралями, очень важны и водородные связи, образованные благодаря гидроксипролину. Коллагеновые волокна усиливаются ковалентными связями между молекулами лизина и гидроксилизина как в одной молекуле тропоколлагена, так и в разных молекулах тропоколлагена. Близость цепей обуславливается глицином, повторяющимся в каждом третьем положении последовательности, боковая группа которого (R = H) является наименьшей из всех боковых групп аминокислот. На спиральном этапе имеется 3 аминокислоты, поэтому в каждой цепи глицинная группа распределяется на одной стороне катушки. Именно только этими сторонами (ребрами) взаимодействуют три полипептидные цепи, образующие суперспираль.

На рисунке (а) показана суперспиральная модель более крупного плана, (б) наблюдается более подробное расположение групп, а в поддержке структуры важные водородные связи представлены более светлыми соединениями.

 

При синтезе коллагена в полипептидную цепь включаются аминокислоты пролин и лизин. Гидроксилирование пролина в молекуле белка катализируется ферментами пролилгидроксилазы. В активном центре этого фермента находится ион Fe2 +. Для активности фермента требуется аскорбиновая кислота (витамин С), которая поддерживает этот ион в редуцированном состоянии. При недостатке витамина С структура коллагена утрачивает стабильность.

Обобщая, следует отметить, что коллаген является жизненно важным веществом для людей и животных, отличающийся разнообразием свойств, которые играют большую роль для организма. Эти характеристики включают тепловую стабильность, механическую прочность и способность специфически взаимодействовать с другими биомолекулами. Чтобы понять, как эти свойства получаются из основной структуры коллагена, тройной спирали, необходимо обладать исчерпывающими  знаниями о механизмах, лежащих в основе структуры и стабильности тройной спирали.